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云南中医药大学中药学院在国际药学研究发志发表的文献

使用本公司构建的质粒的文献

摘要   目的 在大肠杆菌中异源表达和纯化人源Parkin蛋白。方法 构建带有人源Parkin基因的克隆载体，测序保证
Parkin基因序列正确后，构建异源表达载体pET-28a/Parkin；在Escherichia coli BL21（DE3）中诱导人源Parkin蛋白过表达，采用
镍亲和色谱纯化人源Parkin蛋白，用Western印迹（WB）和荧光分光光度法评价人源Parkin蛋白活性。结果 人源Parkin蛋白
在E. coli BL21（DE3）中获高表达，经镍亲和色谱纯化后除去了大量杂蛋白，得到富集；WB和荧光分光光度法检测均证实异源
表达的人源 Parkin 蛋白具有生物活性。结论 通过异源表达技术获得高纯度的且具有生物活性的人源 Parkin 蛋白，可用于
Parkin调节剂的快速筛选与研究。


［关键词］ Parkin；泛素化；异源表达；蛋白纯化；检测活性

［中图分类号］ Q71 ［文献标志码］ A ［文章编号］ 1674-0440（2020）12-1146-06

  DOI：10.13220/j.cnki.jipr.2020.12.017

 http://www.doc88.com/p-00099892449898.html






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